Какво не знаем за казеина

казеинВъпреки че млякото е една от най-разпространените храни в модерните диети, пастьоризацията, извличането на един вид млечен протеин на прах и модерните практики за млекопроизводство представляват голяма опасност. В допълнение, всички кръвни групи усвояват само определен тип млечни ферменти, но нито една не абсорбира добре казеина. Ако това не са ви достатъчни аргументи за притеснение, има други, по-големи потенциални вреди на млечния протеин, които ще разгледаме сега.

 Съществуват две разновидности протеин в млякото. Най-известният сред тях е суроватката, която представлява само 20% от протеина в млякото, но нея ще разгледаме друг път. Останалите 80% белтък в млякото е казеинът. При разлагането на определен тип казеин е установено, че се отделя опиоиден вторичен продукт, който може да бъде проблематичен за хората и животните. Има силни аргументи, че казеинът и опиоидните производни имат връзка със сърдечни заболявания, психични разстройства – аутизъм и шизофрения, диабет тип 1, и редица други автоимунни заболявания. Тези проблеми с млечния протеин, за който говорим, са доказани в 196 научни изследвания! За щастие са открити и прости начини да се избегнат тези рискове.

A1 Бета Казеинът и проблемните опияти

Проблемната разновидност на протеина казеин, открит в млякото, се нарича A1 бета казеин. Той се е появил в  резултат от генетична мутация при едрия рогат добитък, за които се смята, че е възникнала преди около 8000 години в Европа. Такъв A1 бета казеин, се съдържа в мляко само на някои породи говеда.

 A1 бета казеин е съвкупност от 209 аминокиселини, които много наподобява друг вид млечен протеин, наречен A2 бета казеин. Единствената разлика между А1 и А2 бета казеини е само една-единствена аминокиселина. Проблематичната форма на млечния протеин съдържа аминокиселината хистидин  в позиция 67, вместо на аминокиселината пролин, която съществува в тази позиция в другата форма млечен протеин. Въпреки че това звучи като малка разлика, всъщност е доста значителена, тъй като връзката между хистидин и прилежащата му аминокиселина в A1 бета казеин е много по-слаба и много по-лесно се разграждат от тази с пролин в A2 бета казеин.

Поради слабото свързване на хистидина, опасният протеин често се разбива в пептиди, съставени от 7 аминокиселини, наречени бета казоморфин 7 (БКM7), това се случва по време на храносмилането му. Въпреки, че това е възможно също и при A2 бета казеин, то става много рядко, и ако се случи, то ще бъде в много по-малки количества. 1 БКМ7 е проблематичен, защото е опият с еквивалента на наркотика морфин и е със същия ефект. Той също така е оксидант, който повишава липопротеините с ниска плътност (LDL). Тъй като са много силни връзките между 7-те аминокиселини, които съставят БКМ7, това го прави сигурен причинител на проблеми.

 Какво се случва когато БКМ7 навлиза в кръвообращението

Много от проблемите, свързани с БКМ7, настъпват когато той попадне от стомаха в кръвния поток. Казоморфиновите молекули са твърде голями, за да бъдат усвоени чрез чревната лигавица, което излага на риск здравето на храносмилателната система или правилното условияване. Това често води до болести като цьолиакия и стомашни язви. Хората, които страдат от някое от тези заболявания могат да увеличиличат чревната пропускливост, което спомага още по-лесно БКМ7 да навлезе в кръвта. При бебетата естествено е увеличена чревната пропускливост за по-добро усвояване на хранителните вещества, така те са изложени още повече на тези рискове.

 След попадане в кръвния поток, БКМ7 лесно преминава към кръвно-мозъчната бариера и постъпва в мозъка, където може да се свързва с опиоидните рецептори и да предизвика симптоми на аутизъм и шизофрения. Това твърдение е подкрепено от изследвания с плъхове, след като са били инжектирани с БКМ7. Връзката между тези ефекти и БКМ7 е потвърдена и от способността да се обърнат психически промени с опиоиден антагонист – налоксон(вещество подтискащо наркотични и опойващи вещества). 2

 В допълнение, е известно, че опиоидите имат ефект върху имунната функция на организма, което прави A1 бета казеин и БКМ7  фактор за развитие на автоимунни заболявания.

Бета Казеин A1 и сърдечните заболявания

Заради погрешните схващания за холестерол в млякото, погрешно е обвиняван от повечето хора за сърдечно-съдови заболявания. Въпреки това, A1 бета казеин е доказано, че е много по-вероятно фактор за такъв тип проблеми.

 През 2001 г. д-р Коран МакЛачлан анализира броя на смъртните случаи в резултат от сърдечно-съдови заболявания в 17 развити страни за годините 1985 и 1990 г., както това включва хората на възраст между 35 и 69 години. 3 Тези данни, в сравнение с потреблението на всяка страна на А1 и А2, бета казеиновите протеини, както и консумацията на млечни протеини като цяло. Резултатите показват слаба връзка между болести на сърцето и млечни протеини, още по-слаба връзка с A2 бета казеин, но много силна връзка между A1 бета казеин и сърдечно-съдови заболявания.

 През 2003 г. д-р Мъри Лоугесан и проф. Боб Елиът проведе подобно изследване, в 20 развити страни в продължение на 4 години. 4За пореден път, съответствието между А1 бета консумация казеин и смъртността от сърдечно-съдови заболявания е много висока. Те също проучват данни за 77 други видове храни, за да се определят те нямат връзка с болестите на сърцето. Въпреки че някои от тях са били отчетени като риск, нито един от тях не били почти толкова пряко свързани, колкото съответствието между болест на сърцето и консумацията на опасния вид млечен протин.

Други по-интересни доказателства са разкрити при хората от Исландия и Финландия – близки като кухня държави, с богата консумация на прясно мляко. Финландия има едни от най-високите нива на сърдечно-съдови заболявания в света, докато нивата за Исландия са много по-ниски. Това се обяснява с факта, че Исландия консумира 60% от млякото, което се консумира във Финландия. Подобен сценарий съществува във Великобритания. Размерът на сърдечно-съдови заболявания на остров Гърнси е около една трета от тази на останалата част на Обединеното кралство. Исландия и на острова се отглеждат най-вече гърнизийски породи говеда, които произвеждат много по-малко A1 бета казеин в млякото си. Също така интересно е, че Масай и Самбуру племената в Африка консумират големи количества мляко, но има много малко сърдечно-съдови заболявания. Мляко, което пият е от едър рогат добитък, които не произвеждат проблемния вид млечен протеин.

Допълнителни изследвания, които можгат да обяснят как A1 бета казеин може да допринесе за развитието на сърдечно-съдови заболявания, установи, че БКМ7 окислява липопротеините с ниска плътност (LDL), които пренасят холестерол от черния дроб към телесна тъкан. 5 Това е важно, защото окисления „лош” холестерол се смята, че повишават риска на тези болести, поради това, че увеличава възпалението на лигавицата на артерията и това спомага за  натрупване на плака.

През 2003 г. екип от изследователи в Австралия изследва и животни. Те установяват, че A1 бета казеин, причинява големи мастни лезии плака в артериите на зайци, докато при  A2 бета казеин почти няма. 6 Изследователите заключили, че A2 бета казеин леко вдига нивото на възможноста за развитие на атеросклероза, докато A1 бета казеин определено допринеся за неговото развитие.

Позоваване на изследвания – какво е А1 и А2 казеин:
  1. Phelan M, Aherne A, FitzGerald R.J, O’Brien N.M, (2009). Casein-derived bioactive peptides: Biological effects, industrial uses, safety aspects and regulatory status. International Dairy Journal. 19(11), 643–54.
  2. Formaggioni P, Summer A, Malacarne M, Mariani P, (1999). Milk protein polymorphism : Detection and diffusion of the genetic variants in Bos genus Parma: Universiti degli Studi de Parma, Annalli della Facolta di Medicina Veterinaria.
  3. Ng-Kwai-Hang K,F. Grosclaude F, (2002). Genetic polymorphism of milk proteins. In: Fox PFaM, P.L.H editor. Advanced Dairy Chemistry: Volume 1: Proteins, Parts A&B. New York: Kluwer Academic/Plenum Publishers. p. 739-816.
  4. Kaminski S, Cieslinska A, Kostyra E, (2007). Polymorphism of bovine beta-casein and its potential effect on human health. J Appl Genet. 48(3), 189-98.
  5. Lonnerdal B, Bergstrom S, Andersson Y, Hjalmarsson K, Sundqvist A,K. Hernell O, (1990). Cloning and sequencing of a cDNA encoding human milk beta-casein. FEBS Lett. 269(1), 153-6.
  6. Provot C, Persuy M.A, Mercier J.C, (1989). Complete nucleotide sequence of ovine beta-casein cDNA: inter-species comparison. Biochimie. 71(7), 827-32.
  7. accession e. Goat beta-casein [cited 2011 3 October].
  8. Rijnkels M, (2002). Multispecies comparison of the casein gene loci and evolution of casein gene family. J Mammary Gland Biol Neoplasia. 7(3), 327-45.
  9. Farrell H.M Jr., Jimenez-Flores R, Bleck G.T, Brown E.M, Butler J.E, Creamer L.K, et al. (2004). Nomenclature of the proteins of cows′ milk–sixth revision. J Dairy Sci. 87(6), 1641-74.
  10. Woodford K, (2007). Devil in the Milk: Illness, Health and Politics: A1 and A2 Milk. Wellington New Zealand: Craig Potton Publishing.
  11. Mishra B.P, Mukesh M, Prakash B, Sodhi M, Kapila R, Kishore A, et al. (2009). Status of milk protein, ß-casein variants among Indian milch animals. Indian Journal of Animal Sciences.79(7), 722-5.
  12. De Noni I, (2008). Release of b-casomorphins 5 and 7 during simulated gastro-intestinal digestion of bovine b-casein variants and milk-based infant formulas. Food Chemistry. 110(4), 897-903.
  13. Scientific Report of EFSA prepared by a DATEX Working Group on the potential health impact of beta-casomorphins and related peptides. EFSA Scientific Report (2009) 231, 1-107 [cited 3 October 2011].
  14. Elliott R.B, Harris D.P, Hill J.P, Bibby N.J, Wasmuth H.E, (1999). Type I (insulin-dependent) diabetes mellitus and cow milk: casein variant consumption. Diabetologia. 42(3), 292-6.
  15. Laugesen M, Elliott R, (2003). Ischaemic heart disease, Type 1 diabetes, and cow milk A1 beta-casein. N Z Med J. 116(1168), U295.
  16. Smoking and Health: Report of the Advisory Committee to the Surgeon General of the Public Health Service. Washington, D.C. US Department of Health, Education, and Welfare. 1964.
  17. The diet and all-causes death rate in the Seven Countries Study. (1981). Lancet. 2(8237), 58-61.
  18. Zoghbi S, Trompette A, Claustre J, El Homsi M, Garzon J, Jourdan G, et al. (2006). beta-Casomorphin-7 regulates the secretion and expression of gastrointestinal mucins through a mu-opioid pathway. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 290(6), G1105-13.
  19. Kromer W, Pretzlaff W, Woinoff R, (1980). Opioids modulate periodicity rather than efficacy of peristaltic waves in the guinea pig ileum in vitro. Life Sci. 26(22), 1857-65.
  20. Sun Z, Cade J.R, (1999). A Peptide Found in Schizophrenia and Autism Causes Behavioral Changes in Rats. Autism. 3(1), 85-95.
  21. Elitsur Y, Luk G.D, (1991). Beta-casomorphin (BCM) and human colonic lamina propria lymphocyte proliferation. Clin Exp Immunol. 85(3), 493-7.
  22. Kayser H, Meisel H, (1996). Stimulation of human peripheral blood lymphocytes by bioactive peptides derived from bovine milk proteins. FEBS Lett. 383(1-2), 18-20.
  23. Torreilles J, Guerin M.C, (1995). Casein-derived peptides can promote human LDL oxidation by a peroxidase-dependent and metal-independent process. C R Seances Soc Biol Fil. 189(5), 933-42.
  24. Woodford K, (2007). Devil in the Milk: Illness, Health and Politics: A1 and A2 Milk. Wellington New Zealand: Craig Potton Publishing.
  25. Defilippi C, Gomez E, Charlin V, Silva C, (1995). Inhibition of small intestinal motility by casein: a role of beta casomorphins? Nutrition. 11(6), 751-4.
  26. Daniel H, Vohwinkel M, Rehner G, (1990). Effect of casein and beta-casomorphins on gastrointestinal motility in rats. J Nutr. 120(3), 252-7.
  27. Schulte-Frohlinde E, Schmid R, Brantl V, Schusdziarra V, (1994). Effect of bovine beta-casomorphin-4-amide on gastrointestinal transit and pancreatic endocrine function in man In: Brantl V, Tesсhеmаcher H, eds. Beta-Casomorphins and related peptides: recent developments. New York: VCH Weinheim; 155-60.
  28. Pasi A, Mahler H, Lansel N, Bernasconi C, Messiha F.S, (1993). beta-Casomorphin-immunoreactivity in the brain stem of the human infant. Res Commun Chem Pathol Pharmacol. 80(3), 305-22.
  29. Stark H, Van Bree J.B, de Boer A.G, Jaehde U, Breimer D.D, (1992). In vitro penetration of des-tyrosine1-D-phenylalanine3-beta-casomorphin acrоss the blood-brain barrier. Peptides. 13(1), 47-51.
  30. Sun Z, Cade R, (2003). Findings in normal rats following administration of gliadorphin-7 (GD-7). Peptides. 24(2), 321-3.
  31. Kost N.V, Sokolov O.Y, Kurasova O.B, Dmitriev A.D, Tarakanova J.N, Gabaeva M.V, et al. (2009). Beta-casomorphins-7 in infants on different type of feeding and different levels of psychomotor development. Peptides. 30(10), 1854-60.
  32. Wasilewska J, Sienkiewicz-Szlapka E, Kuzbida E, Jarmolowska B, Kaczmarski M, Kostyra E, (2011). The exogenous opioid peptides and DPPIV serum activity in infants with apnoea expressed as apparent life threatening events (ALTE). Neuropeptides. 45(3), 189-95.
  33. Swinburn B. Beta-casein A1 and A2 in milk and human health Report to New Zealand Food Safety Authority. Prepared for New Zealand Food Safety Authority July 2004 [cited October 2011].

Scientific Report of EFSA prepared by a DATEX Working Group on the potential health impact of beta-casomorphins and related peptides. EFSA Scientific Report (2009). 231, 1-107 [cited October 2011].

Источник:www.bodyconstructor.com

Вашият коментар

Попълнете полетата по-долу или кликнете върху икона, за да влезете:

WordPress.com лого

You are commenting using your WordPress.com account. Log Out / Промяна )

Twitter picture

You are commenting using your Twitter account. Log Out / Промяна )

Facebook photo

You are commenting using your Facebook account. Log Out / Промяна )

Google+ photo

You are commenting using your Google+ account. Log Out / Промяна )

Connecting to %s